Dermatologia Estetyczna - archiwum chronologiczne

Wydawany od 1999 roku dwumiesięcznik pod patronatem Sekcji Dermatologii Estetycznej Polskiego Towarzystwa Dermatologicznego, indeksowany w Rankingu Polskich Czasopism Naukowych Ministerstwa Nauki i Szkolnictwa Wyższego oraz w Index Copernicus

Powrót do listy artykułów

Końcowe produkty glikacji włókien kolagenowych i elastynowych przyczyną utraty elastyczności i jędrności skóry

Końcowe produkty glikacji włókien kolagenowych i elastynowych przyczyną utraty elastyczności i jędrności skóry

Słowa kluczowe: końcowe produkty glikacji, glikacja białek, kolagen, elastyna, skóra
Proces glikacji białek zachodzący spontanicznie bez udziału enzymów prowadzi do powstawania końcowych produktów glikacji określanych skrótem AGEs. Początkowo dochodzi do oddziaływania pomiędzy grupami karbonylowymi cukrów redukujących a wolnymi grupami aminowymi białek i powstawania zasady Shiffa. W wyniku jej przegrupowania wewnątrzcząsteczkowego formuje się produkt Amadori, który może ulec degradacji do reaktywnych form enolowych wchodzących w reakcje z grupami aminowymi innych białek. W rezultacie prowadzi to do wytworzenia wiązań krzyżowych pomiędzy białkami, co ma szczególne znaczenie w przypadku oddziaływania grup aminowych lizyn i hydroksylizyn dwóch podstawowych składowych tkanki łącznej skóry, tj. kolagenu i elastyny. Wπókna kolagenowe wiązane przez elastynę sprawiają, że skóra jest elastyczna i jędrna. W przypadku niewłaściwej regulacji procesu glikacji dochodzi do zmiany struktury tych włókien, przez co stają się mało elastyczne, sztywne i zniekształcone. Tworzenie AGEs przyczynia się do formowania nierozpuszczalnych agregatów, które stopniowo gromadzą się w tkankach, w tym w skórze, i są zaangażowane m.in. w proces starzenia chronologicznego, rozwój zmian zapalnych oraz powstawanie zmian towarzyszących cukrzycy, miażdżycy, karcynogenezie, a nawet chorobie Alzheimera.

Glycation end-products of collagen and elastin fibers resulting in loss of the skin elasticity and firmness

Key words: glycation end-products, protein glycation, collagen, elastin, skin
Protein glycation that occurs spontaneously without enzymes leads to the formation of glycation end-products defined as AGEs. Initially, carbonyl groups of reducing sugars interact with free amino groups of proteins and the Schiff base is formed. As a result of the intramolecular rearrangement of the Shiff base, the Amadori product is formed. It can be degraded to some reactive enol forms and interact with amino groups of other proteins. This results in the formation of crosslinks between proteins that is especially important in the case of two basic components of the connective tissue like collagen and elastin (interactions between amino groups of lysines and hydroxylysines). The collagen fibers bound by elastin fibers give the elasticity and firmness of the skin. In the case of improper regulation of glycation in the skin, structure of collagen and elastin fibers, becomes inflexible, rigid and distorted. Generation of AGEs contributes to the formation of insoluble aggregates that gradually accumulate in the tissues, including the skin, and are involved in eg. chronological aging, development of inflammation, and formation of lesions associated to diabetes, atherosclerosis, carcinogenesis and even Alzheimer's disease.

Inne

Medycyna estetyczna na Facebooku

Dermatologia estetyczna na Facebooku